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熱休克蛋白是指細胞在應(yīng)激原特別是環(huán)境高溫誘導(dǎo)下所生成的一組蛋白質(zhì)。
HSP首先是在果蠅體內(nèi)發(fā)現(xiàn)的。果蠅幼蟲唾液腺的多絲染色體比一般染色體粗1~2千倍,故有利于在光學(xué)顯微鏡下進行觀察研究。1962年有人發(fā)現(xiàn),將果蠅的培養(yǎng)濕度從25℃提高到30℃(熱休克環(huán)境溫度升高),30分鐘后就可在多絲染色體上看到蓬松現(xiàn)象(或稱膨突puff),提示這些區(qū)帶基因的轉(zhuǎn)錄加強并可能有某些蛋白質(zhì)的合成增加。至1974年,后人才從熱休克果蠅幼蟲的唾液腺等部位分離到了6種新的蛋白質(zhì),即HSP.除環(huán)境高溫以外,其他應(yīng)激原如缺氧、寒冷、感染、饑餓、創(chuàng)傷、中毒等也能誘導(dǎo)細胞生成HSP.因此,HSP又稱應(yīng)激蛋白,但習(xí)慣上仍稱HSP.
近年研究表明,HSP的生成,不僅見于果蠅,而且是普遍存在于從細菌直至人類的整個生物界(包括植物和動物)的一種現(xiàn)象。例如,1981年有人在實驗中證明,將大鼠置于55℃的高溫環(huán)境,直腸溫度迅速升至42~42.5℃,15分鐘后使環(huán)境溫度降至常溫,體溫也隨之于30分鐘后降至正常水平。90分鐘后處死動物,就可在心、腦、肝、肺等器官的組織內(nèi)分離出一種分子量為71kD的新的蛋白質(zhì),即HSP.
絕大部分生物細胞生成的HSP分子量都在80~110kD、68~74kD和18~30kD之間。不同分子量的HSP,在細胞內(nèi)的分布也有所不同,例如,在酵母菌中發(fā)現(xiàn)的分子量為89kD的HSP是一種可溶性的細胞漿蛋白質(zhì),而分子量為68kD、70kD、110kD的HSP卻主要分布于核或核仁區(qū)域。
HSP在生物界中的一個重要特點是它們在進化過程中的高度保守性。例如。從大腸桿菌、酵母、果蠅和人體分離的分子量為70kD的HSP,如果對它們進行全氨基酸序列分析,就可發(fā)現(xiàn)它們具有80%以上的相似性。HSP在進化過程中的高度保守性,說明它們具有普遍存在的重要生理功能。然而在這方面的研究,迄今還很不充分醫(yī)學(xué)`教育網(wǎng)搜集整理。
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