酶的高效催化效率與專一性是臨床助理醫(yī)師考試中可能涉及的相關內容，為幫助廣大考生更好的復習，醫(yī)學教育網編輯特整理了酶的高效催化效率與專一性的內容，供大家參考。

高度的催化效率：

一般而論，酶促反應速度比非催化反應高107？020倍，例如，反應H2O2+H2O2→2H2O+O2在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子；膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子；有過氧化氫酶（catalase）存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。

高度的專一性：

一種酶只作用于一類化合物或一定的化學鍵，以促進一定的化學變化，并生成一定的產物，這種現象稱為酶的特異性或專一性（specificity）。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物（substrate）。

酶對底物的專一性通常分為以下幾種：

（1）絕對特異性（absolutespecifictity）

有的酶只作用于一種底物產生一定的反應，稱為絕對專一性，如脲酶（urease），只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

（2）相對特異性（relativespecificity）

一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵，這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶（lipase）不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類；磷酸酶（phosphatase）對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

（3）立體異構特異性（stereopecificity）

酶對底物的立體構型的特異要求，稱為立體異構專一性或特異性。如α-淀粉酶（α- amylase）只能水解淀粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的β-1，4-糖苷鍵；L-乳酸脫氫酶（L-lacticacid dehydrogenase）的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明，酶與底物的結合，至少存在三個結合點。