酶的知識點是藥學職稱考試會涉及的重要內(nèi)容，為了幫助大家各位考生及時鞏固，醫(yī)學教育網(wǎng)為大家整理如下：

1.酶的催化作用

酶的活性中心：指酶分子能與底物結(jié)合并發(fā)生催化作用的局部空間結(jié)構(gòu)。凡具有活性的酶都具有活性中心。

（1）活性中心內(nèi)的必需基團：它包含兩個基團（結(jié)合基團和催化基團），其特點是與催化作用直接相關(guān)，是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位。

（2）活性中心外的必需基團：在活性中心外的區(qū)域，還有一些不與底物直接作用的必需基團，這些基團與維持整個酶分子的空間構(gòu)象有關(guān)。

2.酶原與酶原激活

在初合成或初分泌時沒有活性的酶的前體稱為酶原。酶原在一定條件下，轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原激活的實質(zhì)是酶的活性中心形成或暴露的過程。

酶原激活意義：如胰蛋白質(zhì)酶原、凝血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保護作用；另一方面保證特定的酶在特定的時間和部位發(fā)揮作用。

3.酶的催化特點

（1）有效地降低反應的活化能（臺階），具有極高的催化能力。

（2）高度的特異性（專一性）。

（3）可調(diào)節(jié)性（這是與無機催化反應的不同點）。

（4）不穩(wěn)定性。

4.影響酶促反應速度的因素

（1）酶濃度

在一定溫度、pH條件下，當?shù)孜餄舛取访笣舛葧r，酶促反應速度與酶濃度成正比例關(guān)系。

（2）底物濃度

在一定溫度、pH條件下，酶濃度一定時，酶促反應速度與底物濃度的關(guān)系呈矩形雙曲線。

底物濃度很低時，反應速度與底物濃度成正比；底物濃度再增加，反應速度的增加趨緩；當?shù)孜餄舛冗_某一值后，反應速度達到最大，反應速度不再增加。

米-曼方程式：簡稱米氏方程，可表示為V=Vmax[S]／(Km+[S])，Vmax為最大反應速度，Km為米氏常數(shù)，[S]為底物濃度。

Km與Vmax的意義：①Km等于反應速度為最大速度一半時的底物濃度；②Km可表示酶與底物的親和力。Km值大，酶與底物的親和力低；③Km為酶的特征性常數(shù)，Km值與酶的濃度無關(guān)。Km值的單位為mmol／L；④Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶總濃度成正比。

（3）溫度

酶促反應速度達到最大時的環(huán)境溫度稱為酶的最適溫度。高于或低于最適溫度，酶促反應速度均降低。人體內(nèi)各種酶的最適溫度在37℃左右。

（4）pH

酶促反應速度達到最大時的反應體系的pH稱為酶的最適pH。pH低于或高于最適值，酶促反應速度均降低。

人體內(nèi)多數(shù)酶的最適pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白質(zhì)酶的最適pH為1.8；肝精氨酸酶的最適pH為9.8等。

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