關于“酶促反應的特點及反應動力學分別是什么？”，是藥學職稱考試會涉及的重要考點內(nèi)容，為了幫助大家了解，醫(yī)學教育網(wǎng)為大家整理如下：

一、酶促反應的特點

1.酶與普通催化劑的共同特點

反應前后的質(zhì)和量不變；只催化熱力學允許的反應；只能加速可逆反應的進程，不改變反應的平衡點。

2.酶促反應的特點

(1)高效性：降低反應的活化能

(2)特異性

(3)可調(diào)節(jié)性

二、酶促反應動力學

1.底物濃度對反應速度的影響

底物濃度很低時，反應速度與底物濃度成正比；底物濃度再增加，反應速度的增加趨緩；當?shù)孜餄舛冗_某一值后，反應速度達到最大，反應速度不再增加。

(1)米-曼方程式：簡稱米氏方程

ν=Vmax[S]/(Km+[S])， [S]為底物濃度 。

(2)Km與Vmax的意義：①Vmax為最大反應速度，是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶總濃度成正比。②K m為米氏常數(shù)，等于反應速度為最大速度一半時的底物濃度 。③Km為酶的特征性常數(shù)，與酶的濃度無關。單位為mmol/L。④Km可表示酶與底物的親和力。Km值大，酶與底物的親和力低。

2.酶濃度對反應速度的影響

當?shù)孜餄舛冗h大于酶濃度，使酶達飽和時，反應速度與酶濃度的變化近似成正比關系。

3.溫度、pH值對反應速度的影響

升高溫度可加快酶促反應速度，同時也會加速酶蛋白變性，酶促反應速度降低。酶促反應速度最快時的環(huán)境溫度稱為該酶促反應的最適溫度。酶促反應速度最快時的環(huán)境pH稱為酶促反應的最適pH。

4.抑制劑對反應速度的影響

能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱酶的抑制劑。抑制劑與酶活性中心內(nèi)、外的必需基團結(jié)合而抑制酶的活性。包括：

(1)不可逆性抑制作用：抑制劑以共價鍵 與酶活性中心的必需基團牢固結(jié)合，使酶失活 ，不能用透析超濾等簡單方法去除。

(2)可逆性抑制作用：抑制劑以非共價鍵 與酶或酶-底物復合物疏松結(jié)合，利用透析或超濾等簡單方法可除去其抑制，使酶恢復活性。包括競爭性抑制、非競爭性抑制作用和反競爭性抑制作用。

競爭性抑制作用：抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭酶的活性中心，阻礙酶與底物結(jié)合形成中間產(chǎn)物，抑制酶的活性。增加底物濃度，可減弱競爭性抑制劑的抑制作用。競爭性抑制存在時V max 不變、K m 值增大。 如丙二酸與琥珀酸的結(jié)構(gòu)相似，丙二酸是琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑。

磺胺類藥物的作用機制：細菌核苷酸的合成需要FH4, FH4由FH2還原生成。FH2可在二氫葉酸合成酶作用下以對氨基苯甲酸、蝶呤、谷氨酸為底物合成。磺胺類藥物與對氨基苯甲酸結(jié)構(gòu)相似，能作為二氫葉酸合成酶的競爭性抑制劑，阻斷FH2合成。細菌因核苷酸與核酸的合成受阻而生長繁殖減弱。

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